Каталізоване лакказою Trametes versicolor окиснення 7,8-дигідрокси-4-гідроксиметилкумарину.

Автор(и)

  • K.M. Lakhovets’ Донецький національний університет імені Василя Стуса, м. Вінниця, Україна
  • O.S. Tsyapalo Донецький національний університет імені Василя Стуса, м. Вінниця, Україна
  • Yu.O. Lesishina Донецький національний університет імені Василя Стуса, м. Вінниця, Україна
  • M.S. Frasynyuk Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України, м. Київ, Україна
  • A.N. Shendrik Донецький національний університет імені Василя Стуса, м. Вінниця, Україна

DOI:

https://doi.org/10.31558/2617-0876.2017.1.6

Ключові слова:

лакказа, ферментативне окиснення, медіатор, кумарин

Анотація

Досліджено кінетику ферментативної реакції лакказного окиснення 7,8-дигідрокси-4-гідроксиметилкумарину, гідрохінону та кверцетину молекулярним киснем у сумішах води з диметилсульфоксидом (ДМСО) як добавки, що збільшує розчинність фенольних сполук. ДМСО дещо пригнічує активність лаккази, але не інгібує процес. З отриманих кінетичних даних випливає, що 7,8-дигідрокси-4-гідроксиметилкумарин, у порівнянні з гідрохіноном та кверцетином, є більш активним субстратом ферментативного відновлення молекулярного кисню. Це свідчить про перспективність використання похідних кумарину як сполук з потенційно високою медіаторною властивістю в реакціях переносу електрона на молекулярний кисень від молекул органічних субстратів.

Посилання

Solomon E. I., Sundaram U. M., Machonkin T. E. Multicopper Oxidases and Oxygenases. ChemInform. 1996, 96(7), Р. 2563-2606.

Boyer P. D. The Enzymes. Academic Press 1981, 641 р.

Yaropolov A.I., Skorobogat’ko O.V., Vartanov S.S. and Varfolomeyev S.D. Laccase: Properties, catalytic mechanism, and applicability. Applied Biochemistry and Biotechnology 1994, 49(3), Р. 257–280.

Ranocha P., Mcdougall G., Hawkins S. et al. Biochemical characterization, molecular cloning and expression of laccases - a divergent gene family - in poplar. European Journal of Biochemistry 1999, 259(1-2), Р. 485–495.

Ryan S., Schnitzhofer W., Tzanov T., CavacoPaulo A., Gübitz G. An acid-stable laccase from Sclerotium rolfsii with potential for wool dye decolourization. Enzyme and Microbial Technology 2003, 33(6), Р. 766–774.

Hall M., Scott T., Sugumaran M., Soderhall K., Law J. H. Proenzyme of Manduca sexta phenol oxidase: purification, activation, substrate specificity of the active enzyme, and molecular cloning. Proceedings of the National Academy of Sciences. 1995. 92(17). Р. 7764–7768.

Mogharabi M.; Faramarzi M. A. Laccase and Laccase-Mediated Systems in the Synthesis of Organic Compounds. ChemInform. 2014. 45(23).

Изучение ферментативной активности грибов P. Aspergillius при культивировании на растительных отходах. Прутенская E.A., Степанов А.В., Сульман Э.М. II Московский международный Конгресс: Био- технология: состояние и перспективы развития. Москва, 2003. Часть 2. – С. 38.

Kuhar F.; Papinutti L. Optimization of laccase production by two strains of Ganoderma lucidum using phenolic and metallic inducers. Revista Argentina de Microbiología. 2014, 46(2), Р. 144–149.

Tisma M.; Molnar M.; Skarica M.; Cacic M.; Zelic B. Laccase Inhibiting Activity of Some Coumarin Derivatives. Letters in Organic Chemistry. 2014. 11(8). Р. 583–589.

Martin D.; Hauthel H. G. Dimethylsulphoxid. Akademie-Verlag, Berlin, 1971

Биорадикалы и биоантиоксиданты: монография. Костюк В.А., Потапович А.И. Минск, 2004. 174 с.

Lee K.-M.; Kang H.-S.; Yun C.-H.; Kwak H.-S. Potential in vitro Protective Effect of Quercetin, Catechin, Caffeic Acid and Phytic Acid against Ethanol-Induced Oxidative Stress in SK-Hep-1 Cells. Biomolecules and Therapeutics 2012, 20(5), Р. 492–498.

##submission.downloads##

Номер

Розділ

Статті